Enzimler, Proteinlerden yap\u0131lm\u0131\u015flard\u0131r ve do\u011fal olarak yaln\u0131z canl\u0131lar taraf\u0131ndan sentezlenirler. H\u00fccre i\u00e7erisinde meydana gelen binlerce tepkimenin h\u0131z\u0131n\u0131 ve \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fcn\u00fc d\u00fczenlerler. \u00c7ok defa h\u00fccre d\u0131\u015f\u0131nda da etkinliklerini korurlar.
\n Solunumun, b\u00fcy\u00fcmenin, kas kas\u0131lmas\u0131n\u0131n, sinirdeki iletimin, fotosentezin, azot ba\u011flanmas\u0131n\u0131n, deaminasiyonun, sindirim vs.’nin temelini olu\u015ftururlar.<\/p>\n
Canl\u0131 h\u00fccrelerde tepkimeler kural olarak 0-50\u00b0C; \u00e7o\u011funlukla da 20-42\u00b0C aras\u0131nda meydana gelir. Bu s\u0131cakl\u0131kta tepkimelerin olu\u015fmas\u0131 biyokataliz\u00f6r denen enzim ya da fermentlerle olur. Bu, aktivasyon enerjisinin d\u00fc\u015f\u00fcr\u00fclmesi ile olur.<\/p>\n
Ba\u015flang\u0131\u00e7ta “E n z i m” terimi, sindirim kanal\u0131nda oldu\u011fu gibi bir \u00e7\u00f6zelti ya da s\u0131v\u0131 i\u00e7erisinde etki etti\u011fi durumlarda (K\u00fchn 1878); buna kar\u015f\u0131n “Ferment = Maya” terimi \u00e7o\u011funluk hamur mayas\u0131nda oldu\u011fu gibi, h\u00fccreye ba\u011fl\u0131 oldu\u011fu durumlarda kullan\u0131lm\u0131\u015ft\u0131r. Buchner (1897), fermentlerin de h\u00fccre d\u0131\u015f\u0131nda etki etti\u011fini bulunca iki terim aras\u0131ndaki farkl\u0131l\u0131k ortadan kalkm\u0131\u015f oldu. Her iki terim aras\u0131nda bug\u00fcn herhangi bir fark olmamakla beraber, bakteri, mantar ve di\u011fer h\u00fccreli enzima tik i\u015flevler, mayalanma ve etki maddeleri de ferment olarak kullan\u0131lacakt\u0131r.<\/p>\n
Enzimlerin \u00f6zellikleri:<\/p>\n
Yal\u0131t\u0131lan enzimlerin t\u00fcm\u00fc protein yap\u0131s\u0131ndad\u0131r ya da protein k\u0131sm\u0131 bulundururlar. Etki etti\u011fi maddenin sonuna “Ase = Az” eki getirilerek ya da katalizledi\u011fi tepkimenin \u00e7e\u015fidine g\u00f6re adland\u0131r\u0131l\u0131rlar. \u00d6rne\u011fin, kitine etki eden kitinaz enzimi vs. \u00c7ok defa renksizdirler, bazen sar\u0131, ye\u015fil, mavi, kahverengi ya da k\u0131rm\u0131z\u0131 olabilirler. Suda ya da suland\u0131r\u0131lm\u0131\u015f tuz \u00e7\u00f6zeltisinde \u00e7\u00f6z\u00fclebilirler. Fakat mitokondrilerde bulunan enzimler lipoproteinler ile ba\u011fland\u0131\u011f\u0131ndan (bir fosfolipit-protein kompleksi) suda \u00e7\u00f6z\u00fcnmez. Enzimlerin etkinlikleri ak\u0131llara durgunluk verecek derecededir; \u00f6rne\u011fin, s\u0131\u011f\u0131r karaci\u011ferinden elde edilen ve bir molek\u00fcl demir i\u00e7eren katalaz enzimi, bir dakikada, O C\u00b0’de 5.000.000 hidrojen peroksit (H2Cy molek\u00fcl\u00fcn\u00fc H2O ve 1 \/2 O2’ye par\u00e7alayabilir. Enzimin etki etti\u011fi bile\u015fi\u011fe “Substrat” denir; bu durumda hidrojen peroksit katalaz\u0131n substrat\u0131d\u0131r. Enzimin saniyede etki etti\u011fi substrat molek\u00fcl say\u0131\u015fma Enzimin Etkinlik De\u011feri = Turnover Say\u0131\u015f\u0131 denir. Bu O C\u00b0’de katalaz enzimi i\u00e7in 5.000.000 d\u00fcr. Baz\u0131 enzimler tepkimelerde yan \u00fcr\u00fcn olarak v\u00fccutta H2O2 meydana getirdi\u011finden ve bu da v\u00fccut i\u00e7in zehirli oldu\u011fundan, katalaz enzimi onlar\u0131 s\u00fcrekli par\u00e7alayarak h\u00fccreleri korur. Bir molek\u00fcl katalaz enziminin par\u00e7alad\u0131\u011f\u0131 H2O2’i demir atomu yaln\u0131z ba\u015f\u0131na ancak 300 senede par\u00e7alayabilir. Ya da mol ba\u015f\u0131na aktivasyon enerjisi i\u00e7in 18.000 kalori vermek gerekir. Kolloyidal platin bu aktivasyon enerjisini 11.700 Kal.\/Mol.’a, katalaz enzimi de 5500 Kal.\/Mol.’a d\u00fc\u015f\u00fcr\u00fcr. Baz\u0131 enzimler \u00e7ok \u00f6zg\u00fcld\u00fcr; yaln\u0131z bir substrata etki eder. \u00f6rne\u011fin, \u00fcreaz yaln\u0131z \u00fcreye etki ederek onu amonyak ve CO2’de par\u00e7alar. Halbuki baz\u0131lar\u0131 \u00e7e\u015fitli substratlara etki eder; dolay\u0131s\u0131yla daha az \u00f6zg\u00fcld\u00fcrler, \u00f6rne\u011fin peroksidaz ba\u015fta hidrojen peroksit olmak \u00fczere bir\u00e7ok bile\u015fi\u011fe etki eder. Baz\u0131 enzimler yaln\u0131z baz\u0131 ba\u011flar i\u00e7in \u00f6zg\u00fcld\u00fcr, \u00f6rne\u011fin pankreastan salg\u0131lanan lipaz, ya\u011flardaki ester ba\u011flar\u0131na etki eder.<\/p>\n
Kuramsal olarak enzimli tepkimeler d\u00f6n\u00fc\u015fl\u00fcd\u00fcr; enzim, tepkimenin y\u00f6n\u00fcn\u00fc de\u011fil dengenin oran\u0131m saptar. Tipik \u00f6rnek, lipaz\u0131n ya\u011f\u0131 par\u00e7alamas\u0131; fakat ayn\u0131 zamanda gliserin ile ya\u011f asitlerini birle\u015ftirmesidir. Ortamda sadece ya\u011f asidi ya da sadece gliserin ile ya\u011f asitlerinin birle\u015fimi varsa denge ona g\u00f6re, Ya\u011f ——-> gliserin + 3 ya\u011f asidi \u015feklinde olur. Denge noktas\u0131, yani tepkimenin hangi y\u00f6ne gidece\u011fi termodinamik yasalanna g\u00f6re belirlenir. \u00c7\u00fcnk\u00fc denge bir tarata do\u011fru giderken enerji verir, tersine enerji al\u0131r.<\/p>\n
Enerjiye gereksinim g\u00f6steren tepkimelerin, enerji meydana getiren tepkimelerle ayn\u0131 zamanda meydana gelmesi gerekir ya da enerji herhangi bir \u015fekilde \u00f6nceden depo edilmelidir. Canl\u0131 b\u00fcnyesinde enerji depo etme, fosfor esterleri \u015feklinde olur. Ya\u015famsal i\u015flevlerin y\u00fcr\u00fct\u00fclmesinde ATP (adenozin trifosfat) en \u00f6nemlilerindendir; bu bile\u015fik batarya gibi g\u00f6rev yapar.<\/p>\n
Enzimler h\u00fccrede bir tak\u0131m ‘team’ halinde \u00e7al\u0131\u015f\u0131r; birinin son \u00fcr\u00fcn\u00fc kendisinden sonraki enzimin substrat\u0131n\u0131 yapar, \u00f6rne\u011fin, amilaz enzimi ni\u015fastay\u0131 iki zincirli maltoza, maltaz enzimi ise maltozu tek zincirli glikoza \u00e7evirir. Bir seri enzim arac\u0131l\u0131\u011f\u0131yla (11 kadar), daha sonra g\u00f6rece\u011fimiz gibi, glikoz da laktik aside \u00e7evrilir vs.<\/p>\n
Enzimlerin Yap\u0131s\u0131:<\/p>\n
T\u00fcm enzim proteinleri genler taraf\u0131ndan \u015fifrelenir. Dolay\u0131s\u0131yla amino asit dizilimi kendine \u00f6zg\u00fcd\u00fcr (bir gen-bir enzim kural\u0131n\u0131 hat\u0131rlay\u0131n\u0131z). Baz\u0131 enzimler (pepsin ve \u00fcreaz gibi) yaln\u0131z proteinden olu\u015fmu\u015ftur. Fakat di\u011fer \u00e7o\u011funlu\u011fu iki farkl\u0131 k\u0131s\u0131mdan meydana gelmi\u015ftir. Bunlar:<\/p>\n
a) Protein K\u0131sm\u0131 (enzimin apoenzim k\u0131sm\u0131): Bu k\u0131s\u0131m enzimin hangi maddeye etki edece\u011fini saptar.
\n b) Koenz\u00eem K\u0131sm\u0131: Organik ya da inorganik, \u00e7ok defa fosfattan meydana gelmi\u015f, protein k\u0131sm\u0131na g\u00f6re \u00e7ok daha k\u00fc\u00e7\u00fck molek\u00fcll\u00fc bir k\u0131sm\u0131d\u0131r. Enzimde i\u015flev g\u00f6ren ve esas i\u015f yapan k\u0131s\u0131m bu k\u0131s\u0131md\u0131r. Koenzim k\u0131sm\u0131 genellikle protein k\u0131sm\u0131ndan ayr\u0131labilir ve analizlerinde bir\u00e7ok vitamini b\u00fcnyesinde bulundurdu\u011fu (thiamin, niacin, riboflavin vs.) g\u00f6r\u00fclm\u00fc\u015ft\u00fcr. Buradan \u015fu genelle\u015ftirmeyi yapabiliriz: B\u00fct\u00fcn vitaminler h\u00fccrede enzimlerin koenzim k\u0131sm\u0131 olarak \u00f6dev g\u00f6r\u00fcrler. Ne koenzim ne de apoenzim k\u0131sm\u0131 yaln\u0131z ba\u015f\u0131na etkindir. Baz\u0131 enzimler ortama yaln\u0131z belirli iyonlar eklendi\u011finde etkindirler, \u00f6rne\u011fin baz\u0131 enzim zincirine ancak Mg++ iyonu eklenince glikozu laktik aside \u00e7evirebilir. T\u00fckr\u00fckteki amilaz ni\u015fastay\u0131 yaln\u0131z Cl iyonlar\u0131n\u0131n bulundu\u011fu ortamda par\u00e7alayabilir. Canl\u0131 b\u00fcnyesinde bulunan eser elementler, Mn, Cu, Zn, Fe ve di\u011fer elementler bu enzimatik i\u015flevlerde aktivat\u00f6r olarak kullan\u0131l\u0131r. Bazen enzimin i\u015f g\u00f6rebilmesi i\u00e7in bir metal iyonuna gereksinim vard\u0131r. Yani koenzim k\u0131sm\u0131 metal iyonu ise (Ca++, K++ Mg+, Zn++) buna “Kofakt\u00f6r” denir. Enzimin etkinlik g\u00f6stermesi i\u00e7in gereksinme duydu\u011fu organik molek\u00fcllere “K o e n z i m” denir. Baz\u0131 durumlarda koenzim k\u0131sm\u0131 apoenzim k\u0131sm\u0131na kuvvetlice (kovalent) ba\u011flanm\u0131\u015ft\u0131r; bu s\u0131k\u0131 ba\u011flanan k\u0131sma “Prostetik Grup”; prostetik grupla apoenzim k\u0131sm\u0131n\u0131n her ikisine birden de “Holoenzim” denir. Koenzimlerden \u00f6nemli olanlar\u0131n baz\u0131lar\u0131n\u0131 h\u00fccre metabolizmas\u0131nda g\u00f6rece\u011fiz.<\/p>\n
Enzimlerin bir k\u0131sm\u0131 sitoplazmaya serbest\u00e7e da\u011f\u0131lm\u0131\u015f olarak, di\u011fer bir k\u0131sm\u0131 da h\u00fccredeki baz\u0131 yap\u0131lara s\u0131k\u0131ca ba\u011flanm\u0131\u015f olarak bulunur. Laktik asit, amino asit ve ya\u011f asitlerinden t\u00fcreyen maddeleri karbondioksit ve suya kadar par\u00e7alayan solunum enzimleri, mitokondri zarlar\u0131n\u0131n yap\u0131\u015fma kat\u0131l\u0131r. Keza ribozomlar\u0131n i\u015flevsel b\u00fct\u00fcnl\u00fc\u011f\u00fcne kat\u0131lan enzimler de bu tiptir. Dokulardaki enzimler de\u011fi\u015fik y\u00f6ntemlerle saptanabilir.<\/p>\n
Enzimlerin S\u0131n\u0131fland\u0131r\u0131lmas\u0131:<\/p>\n
Her enzimin 4 rakaml\u0131 bir numaras\u0131 vard\u0131r, \u00f6rne\u011fin, 3.6.1.3. “ATP fosfohidrolaz” da birinci numara s\u0131n\u0131f\u0131n\u0131, ikinci numara alt s\u0131n\u0131f\u0131n\u0131, \u00fc\u00e7\u00fcnc\u00fc numara grubunu, d\u00f6rd\u00fcnc\u00fc numara da kendine \u00f6zg\u00fc s\u0131ra numaras\u0131n\u0131) verir. Buna g\u00f6re enzim s\u0131n\u0131flar\u0131 \u015funlard\u0131r:
\n 1. Oksidored\u00fcktazlar: Redoks tepkimelerini katalizler.
\n a) Dehidrogenazlar: elektron kazand\u0131r\u0131c\u0131 tepkimeleri etkilerler.
\n b) Oksidazlar: Elektron kaybeden tepkimeleri etkilerler.
\n c) Red\u00fcktazlar: Substrat\u0131 bir red\u00fckt\u00f6r arac\u0131l\u0131\u011f\u0131yla indirgeyen enzimlere denir. \u00f6rne\u011fin asetaldehit red\u00fcktaz, asetaldehiti alkole red\u00fckler.
\n d) Transhidrogenazlar: Bir molek\u00fclden di\u011ferine hidrojen ta\u015f\u0131yarak onu red\u00fcklerler.
\n e)Hidroksilazlar: Substratlar\u0131na bir hidroksil ya da su molek\u00fcl\u00fc katan enzimlere denir, \u00f6rne\u011fin, fenilalanin hidroksilaz bir hidroksil grubunu fenilalanine ekleyerek onu tirozine d\u00f6n\u00fc\u015ft\u00fcr\u00fcr.
\n Transferaz Enzimler: Hidrojenin d\u0131\u015f\u0131nda bir atomun veya atom grubunun (metil, karboksil, glikozil, amino, fosfat gruplar\u0131) bir molek\u00fclden di\u011ferine aktar\u0131lmas\u0131n\u0131 sa\u011flarlar.
\n Dekarboksilazlar: Karboksilik asitlerden CO2 \u00e7\u0131kmas\u0131n\u0131 sa\u011flarlar.
\n 3. Hidrolaz Enzimler: Bir molek\u00fcl su sokmak suretiyle ya da su molek\u00fcl\u00fc arac\u0131l\u0131\u011f\u0131yla molek\u00fcllerin y\u0131k\u0131lmas\u0131n\u0131 sa\u011flayan enzimlerdir. Ester, peptit, asitanhidrit ve glikozidik ba\u011flar\u0131na etki ederler.
\n a) Esterazlar: Ester ba\u011f\u0131m y\u0131kan enzimlerdir (lipaz, ribon\u00fckleaz, fosfataz, pirofosfataz, glikozidaz).
\n b) Proteazlar: Peptit ba\u011f\u0131m y\u0131kan ezimlerdir (proteinaz).
\n 4. Liazlar: Su molek\u00fcl\u00fc \u00e7\u0131karmadan molek\u00fclleri y\u0131kan enzimlerdir, \u00f6rne\u011fin C-C ba\u011f\u0131, aldolaz ve dekarboksilazla y\u0131k\u0131l\u0131r. Keza C-0 ve C-N ba\u011f\u0131m y\u0131kanlar da vard\u0131r.
\n 5. izomerazlar: Molek\u00fcl i\u00e7inde de\u011fi\u015fiklik yaparak onun uzayda dizili\u015fin! de\u011fi\u015ftiren enzimlerdir. \u00d6rne\u011fin razemaz, epimeraz.
\n 6. Ligazlar (= Sentetazlar): Enerji kullanarak substrat molek\u00fcllerinin birbirine ba\u011flanmas\u0131n\u0131; \u00f6rne\u011fin amino asitlerin ve ya\u011f asitlerinin aktifle\u015fmesini sa\u011flarlar.<\/p>\n
Enzimlerin \u00c7al\u0131\u015fma Mekanizmas\u0131:<\/p>\n
Daha \u00f6nce de de\u011findi\u011fimiz gibi enzimin hangi substratla \u00e7al\u0131\u015f\u0131laca\u011f\u0131n\u0131 saptayan k\u0131sm\u0131 apoenzim k\u0131sm\u0131d\u0131r. Demek ki apoenzim k\u0131sm\u0131yla substrat aras\u0131nda bir ili\u015fki vard\u0131r. Alman kimyac\u0131s\u0131 EMIL FISCHER taraf\u0131ndan bunun kilit anahtar uyumu gibi olaca\u011f\u0131 savunulmu\u015ftur. Koenzim k\u0131sm\u0131 daha \u00e7ok kimyasal ba\u011fa yak\u0131n olarak i\u015flev g\u00f6sterir, \u00f6rne\u011fin ester ba\u011flar\u0131n\u0131 par\u00e7alar vs. \u00f6yle anla\u015f\u0131l\u0131yor ki enzimin apoenzim k\u0131sm\u0131 bir ya da birka\u00e7 yerinden (aktif b\u00f6lgelerden) substrat molek\u00fcl\u00fcne yap\u0131\u015f\u0131yor ya da ba\u011flan\u0131yor (yani bir enzim-substrat kompleksi olu\u015fturuyor) ve bu arada koenzim k\u0131sm\u0131 substrat \u00fczerindeki ba\u011flarla ger\u00e7ek anlamda birle\u015fmeye veya ba\u011flanmaya giderek onu par\u00e7al\u0131yor. Elinde kazmas\u0131 olan bir yol i\u015f\u00e7isi, kazaca\u011f\u0131 yeri kendisi saptamas\u0131na kar\u015f\u0131n (apoenzim k\u0131sm\u0131), kazma i\u015flemini yapan kazman\u0131n kendisidir (koenzim k\u0131sm\u0131). Enzimlerde kural ayn\u0131d\u0131r. Enzimlerin kimyasal yap\u0131lar\u0131, \u00f6zellikle \u00fc\u00e7\u00fcnc\u00fcl yap\u0131lar\u0131 tam olarak bilinmedi\u011finden (ilk yap\u0131\u015f\u0131 a\u00e7\u0131klanan enzim ribonukleaz, 124 amino asitten meydana gelmi\u015ftir) \u00e7al\u0131\u015fma mekanizmalar\u0131 da hala tam anlam\u0131yla a\u00e7\u0131kl\u0131\u011fa kavu\u015fturulamam\u0131\u015ft\u0131r.<\/p>\n
Enzimlerin \u00c7al\u0131\u015fmas\u0131na Etki Eden Fakt\u00f6rler : S\u0131cakl\u0131k<\/p>\n
S\u0131cakl\u0131k 10 \u00b0C y\u00fckseldi\u011finde tepkime h\u0131z\u0131 iki misli artar; yani tepkime h\u0131z\u0131n\u0131n y\u00fckselmesi, s\u0131cakl\u0131kla do\u011fru orant\u0131l\u0131d\u0131r. Fakat belirli bir noktadan itibaren d\u00fc\u015fmeye ba\u015flar ve tamamen durur. En iyi \u00e7al\u0131\u015fabilece\u011fi s\u0131cakl\u0131\u011fa Optimum S\u0131cakl\u0131k denir. Y\u00fcksek s\u0131cakl\u0131klarda enzimler etkisizdirler (genellikle 55-60 \u00b0C’de). Baz\u0131 \u0131l\u0131calarda yosunlar 80 \u00b0C’de ya\u015fabilirler; fakat bunun \u00fczerindeki s\u0131cakl\u0131klarda enzimleri tamamen koag\u00fcle olur ve bir daha etkili hale ge\u00e7emez. Optimum noktan\u0131n biraz \u00fczerinde enzimler etkisiz olmas\u0131na kar\u015f\u0131n, s\u0131cakl\u0131k d\u00fc\u015f\u00fcnce tekrar etkili hale ge\u00e7ebilirler. Fakat bu s\u0131cakl\u0131\u011f\u0131n devam\u0131 ya da s\u0131cakl\u0131\u011f\u0131n biraz daha y\u00fckselmesi enzimlerin etkinli\u011fini sonsuz olarak ortadan kald\u0131r\u0131r. Enzimlerin etkisiz hale ge\u00e7meleri ile proteinlerin koag\u00fcle olmas\u0131 aras\u0131nda b\u00fcy\u00fck bir ili\u015fkinin olmas\u0131, onlar\u0131n, b\u00fcy\u00fck bir k\u0131sminin proteinlerden yap\u0131ld\u0131\u011f\u0131m kan\u0131tlar. Do\u011fal olarak enzimler, proteinlerin bir k\u0131sm\u0131 gibi \u00fc\u00e7\u00fcnc\u00fcl yap\u0131ya sahiptir veya en az\u0131ndan molek\u00fcllerinin bir k\u0131sm\u0131 bu yap\u0131dad\u0131r. Fakat y\u00fcksek s\u0131cakl\u0131klarda bu helozonik ya da \u00fc\u00e7\u00fcnc\u00fcl yap\u0131 par\u00e7aland\u0131\u011f\u0131ndan ya da birbiri \u00fczerine y\u0131\u011f\u0131ld\u0131\u011f\u0131ndan, protein koag\u00fcle olur ve enzim etkisiz hale ge\u00e7er (s\u00fct\u00fcn kaynat\u0131lmas\u0131nda, bakteri enzimlerinin etkisiz hale ge\u00e7mesi ile ek\u015fime \u00f6nlenir; bu yoldan teknikte b\u00fcy\u00fck \u00f6l\u00e7\u00fcde yararlan\u0131l\u0131r; konserve vs. yap\u0131m\u0131nda). D\u00fc\u015f\u00fck s\u0131cakl\u0131klar enzimin etkinli\u011fini azalt\u0131r. 0\u00b0C’de enzim ya hi\u00e7 ya da pek az i\u015flev g\u00f6sterir; fakat so\u011fu\u011fun enzimin yap\u0131\u015f\u0131m bozdu\u011fu g\u00f6r\u00fclmemi\u015ftir. S\u0131cakl\u0131k eski hale d\u00f6nd\u00fc\u011f\u00fcnde etkinlik yine ba\u015flar (dondurmak suretiyle besin maddelerinin saklanmas\u0131, yine enzimlerin etkisiz hale ge\u00e7irilmesiyle sa\u011flan\u0131r), insan v\u00fccudunda, daha do\u011frusu sabit s\u0131cakl\u0131kl\u0131 hayvanlardaki enzimler \u00e7o\u011funluk 37\u00b0C’de optimum etkindirler. Daha y\u00fcksek s\u0131cakl\u0131klarda (\u00e7ocuklarda 42, yeti\u015fkinlerde 41 \u00b0C) enzimler etkisizle\u015firler; \u00e7ok defa da koag\u00fcle olurlar.<\/p>\n
pH:<\/p>\n
Enzimler pH de\u011fi\u015fimine kar\u015f\u0131 \u00e7ok duyarl\u0131d\u0131rlar. Genellikle \u00e7ok fazla asidik ve alkalik ortamda etkisizdirler. Baz\u0131 hallerde enzimler en y\u00fcksek etkinli\u011fi belirli bir pH derecesinde g\u00f6sterirler. Bu pH derecesine “Optimum pH” denir. \u00d6rne\u011fin, proteini par\u00e7alayan pepsin, midenin 2 pH’l\u0131k asidik ortam\u0131nda maksimum \u00e7al\u0131\u015f\u0131r; buna z\u0131t olarak pankreastan salg\u0131lanan ve yine protein sindiriminde rol alan tripsin, ancak 8,5 pH’de optimum olarak \u00e7al\u0131\u015fabilir. pH’la ilgili olmas\u0131n\u0131n nedeni, yap\u0131lar\u0131nda proteinleri ta\u015f\u0131malar\u0131ndand\u0131r. Ola ki, pH’a ba\u011fl\u0131 olarak protein molek\u00fcl\u00fc \u00fczerinde \u00e7e\u015fitli elektrik y\u00fcklenmeleri ve buna ba\u011fl\u0131 olarak d\u0131\u015f y\u00fcz \u015fekli (\u00fc\u00e7\u00fcnc\u00fcl yap\u0131) meydana gelmekte ve substratla-enzim uyu\u015fmas\u0131n\u0131 sa\u011flamaktad\u0131r. Belki de bu elektrik y\u00fcklenmesi enzim-substrat aras\u0131ndaki \u00e7ekicili\u011fi art\u0131rmaktad\u0131r. Kuvvetli asitler ve bazlar enzimleri koag\u00fcle ederler.<\/p>\n
Enzim \/Substrat Deri\u015fimi:<\/p>\n
E\u011fer pH ve s\u0131cakl\u0131k sabit tutulursa, enzim\/substrat deri\u015fimi aras\u0131ndaki orana ba\u011fl\u0131 olarak bir tepkime h\u0131z\u0131 g\u00f6r\u00fcl\u00fcr. Substrat\u0131n ya da enzimin fazla olmas\u0131 bu h\u0131z\u0131 de\u011fi\u015fik \u015fekillerde etkileyebilir. Bol substrat bulunan bir ortama eklenecek enzim, son \u00fcr\u00fcn\u00fcn miktar\u0131m art\u0131racakt\u0131r.<\/p>\n
Di\u011fer Kimyasal Maddeler ve Suyun Etkisi:<\/p>\n
Bir\u00e7ok kimyasal madde enzimleri etkisiz hale getirir; \u00f6rne\u011fin, siyanit, solunumda \u00f6nemli rol oynayan sitokrom oksidaz enzimin! etkileyerek inhibe eder (\u015eekil 2.15\/c). \u00d6l\u00fcm meydana gelebilir. Florit, glikozu laktik aside \u00e7eviren enzim kademele-rine etki eder. Hatta enzimin bizzat kendisi zehir etkisi yapabilir; \u00f6rne\u011fin, 1 mg. kristal tripsin, farenin damar\u0131na enjekte edilirse \u00f6l\u00fcm meydana gelir. Baz\u0131 y\u0131lan, ar\u0131 ve akrep zehirleri de enzimatik etki g\u00f6stererek kan h\u00fccrelerin! ya da di\u011fer dokular\u0131 tahrip ederler.<\/p>\n
Enzimlerin b\u00fcy\u00fck bir k\u0131sm\u0131 i\u015flevlerini su i\u00e7erisinde g\u00f6sterdiklerinden, suyun miktar\u0131 da enzim i\u015flevinde etken bir ko\u015fuldur. Genellikle % 15’in alt\u0131nda su i\u00e7eren ortamlarda, enzimler i\u015flev g\u00f6stermezler. Re\u00e7el ve pekmez yap\u0131m\u0131nda bu fakt\u00f6r \u00f6nemlidir. Suland\u0131r\u0131lan re\u00e7elin, bal\u0131n ya da pekmezin vs.’nin mayalanmas\u0131 ve ek\u015fi-mesi bu y\u00fczdendir. Hatta tah\u0131l al\u0131mlar\u0131nda su oran\u0131n\u0131n % 15’in alt\u0131nda istenmesi de bu nedene dayan\u0131r.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
Enzimler, Proteinlerden yap\u0131lm\u0131\u015flard\u0131r ve do\u011fal olarak yaln\u0131z canl\u0131lar taraf\u0131ndan sentezlenirler. H\u00fccre i\u00e7erisinde meydana gelen binlerce tepkimenin h\u0131z\u0131n\u0131 ve \u00f6zg\u00fcll\u00fc\u011f\u00fcn\u00fc d\u00fczenlerler. \u00c7ok defa h\u00fccre d\u0131\u015f\u0131nda da etkinliklerini korurlar. Solunumun, b\u00fcy\u00fcmenin, kas kas\u0131lmas\u0131n\u0131n, sinirdeki iletimin, fotosentezin, azot ba\u011flanmas\u0131n\u0131n, deaminasiyonun, sindirim vs.’nin temelini olu\u015ftururlar. Canl\u0131 h\u00fccrelerde tepkimeler kural olarak 0-50\u00b0C; \u00e7o\u011funlukla da 20-42\u00b0C aras\u0131nda meydana gelir. Bu s\u0131cakl\u0131kta …<\/p>\n","protected":false},"author":1,"featured_media":0,"comment_status":"open","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[1407,1403],"tags":[2674,7592,6485,8183,5861,6704,9340,6124,6603,9342,6486,5862,8966,6446,2252,8963,2298,2651,2543,9341,2676,5664],"class_list":["post-4191","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-fen-ve-teknoloji-odevleri","category-odevler","tag-adenozin-trifosfat","tag-apoenzim","tag-dehidrogenazlar","tag-enzimlerin-calismasina-etki-eden-faktorler","tag-enzimlerin-ozellikleri","tag-enzimlerin-siniflandirilmasi","tag-enzimlerin-yapisi-ve-isleyisi","tag-fosfolipit","tag-hidrojen-peroksit","tag-hidrolaz-enzimler","tag-izomerazlar","tag-kitinaz-enzimi","tag-ligazlar","tag-lipaz","tag-mol","tag-oksidoreduktazlar","tag-pankreas","tag-proteazlar","tag-proteinler","tag-reduktazlar","tag-solunum","tag-substrat"],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/4191","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/users\/1"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=4191"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/4191\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=4191"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=4191"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.islamidavet.com\/kutuphane\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=4191"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}